大肠杆菌二硫键氧化还原酶还原态CcmG的溶液结构的研究.pdfVIP

191 PB3 大肠杆菌二硫键氧化还原酶还原态CcmG的溶液结构研究 吴承燕1，洪晶2，胡红雨3，吴学记1，林东海r (1．厦门大学化学化工学院化学生物学系生物核磁共振实验室，厦门361005； 2．福州大学生物科学与工程学院，福州350108； 3．中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所，上海200031) 细胞色素C在生物体内的呼吸作用、光合作用以及细胞凋亡等方面占有举足轻重的地 位。大肠杆菌中，一系列二硫键氧化还原酶参与细胞色素C的形成，其中DsbD还原CcmG， 而CcmG再还原CcmH和细胞色素C，目前只有氧化态CcmG的晶体结构见诸报道。为了 解CcmG的工作机制，我们用异核多维NMR技术解析其还原态结构，这为从分子水平上了 解CcmG如何发挥功能奠定基础。我们已完成还原态CcmG的化学位移归属，三维结构正 在优化中。从初步结果已可看出(图1)，还原态CcmG具有与氧化态相似的结构，N端结 另外的Ⅱ、B、0【三段序列相连。C80和C83没有形成二硫键表明蛋白处于还原态。 图1大肠杆菌二硫键氧化还原酶CcmG(19．185) 还原态溶液结构 1 Solutionstructureofreduced Figure CcmG(19—185) fromEscherichiaColt +通讯联系人：林东海：电话E．mail：dhlin@xmu．edu．cn 192 PB3 StructureofreducedCcmGfromEscherichiacoli ChengyanWul，．1ingHon92,Hongyu Linl‘ Hu3,XuejiWul，Donghai and Chemical 361005； (1．CollegeofChemistry Engineering，XiamenUniversity,Xiamen scienceand 350108； 2．CollegeofBiologicaltechnology,FuzhouUniverstiy,Fuzhou Institutefor 1) Sciences，ChineseofSciences，Shanghai，20003 3．Shanghai Biological Academy in and Escherichia C acrucialrole Cytochrome apoptosis．111 coli， plays respiration，photosynthesis CcmGisa thiol—disulfideoxidoreductasethat highlyspecificmembrane—anchored，periplasmic