生物无机化学4要点分析.pptVIP

第四章 氧载体 脱氧血红蛋白的Fe(Ⅱ)离子配位数为5，四个吡咯氮原子（卟啉环）和一个组氨酸侧链的咪唑氮原子，形成高自旋t42ge2g配合物。当结合氧时，氧占居第6配位位置，此时Fe(Ⅱ)为低自旋t62ge0g 亚基组氨酸（α-87，β-92位）侧链的咪唑氮与血红素Fe(Ⅱ)配位，使二者结合牢固。 研究发现，当α亚基与O2结合后，增加了β-亚基与O2结合力，当一对αβ亚基单位与O2结合后，又提高另一对α和β亚基单位与O2结合力，这种现象称为协同效应。有人认为是结构发生改变。 3． 血红素的铁与氧键合的几种理论模型 血红蛋白的结构复杂，现还不能准确测定出血红蛋白中的Fe(Ⅱ)与氧如何结合。很多科学家提出了多个理论模型，其中有L.pauling,　J.J.Weiss和J.S.Griffith提出的三种理论模型最重要。 ⑴ pauling模型：O2提供端基电子对与Fe2+配位 Fe(Ⅱ)（O2）或 Fe(Ⅱ)电子为3d6，偶数，反磁性，O2也为偶数电子，呈反磁性，O2提供端基电子与Fe(Ⅱ)成配位键后，Fe(Ⅱ)的d电子对反馈给氧的空的π*轨道，使Fe— O键具有双键性质，故称为超氧化物构型。 ⑵ Weiss模型：O2在配位时接受Fe(Ⅱ)一个电子，双氧以O－2与Fe(Ⅲ)配位，形成Fe(Ⅲ)的超氧化物 Fe(Ⅲ) （O－2） 或