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第一章 蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质研究的历史 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein ? 蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有 I 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、氨基酸 ——蛋白质的基本组成单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-?-氨基酸（甘氨酸除外）。 　 习惯分类方法 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含硫氨基酸：Cys、Met 杂环族氨基酸：His 杂环族亚氨基酸：Pro 支链氨基酸：Val、Leu、Ile The pI is the pH midway between pK value on either side of the isoelectric species. For Example Glycine Glutamate Histidine 四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 多肽链 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein Top view 妨碍α--螺旋形成的主要因素： Noncovalent bond 五、蛋白质的分类 Primary Structure Determines Function Similar primary structure, similar spatial conformation, similar function structure of Mb and Hb Conjugated protein: aa+ Heme Comparation of Mb and Hb Spacial structure Myoglobulin: crystal Molecular structure of hemoglobin Hb ?2 ?2 ?2 141aa ?2 146aa 4 heme 4O2 8 pairs of salt bond Tense state Relaxed state Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) Two status of Hb 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 1986, England mad cow disease (牛脑海绵样病) prion relative protein, PrP（朊病毒蛋白） m.w. 33 ?35 kD. Normal PrPc，40% ?-helix, little ?-folding sensitive to proteinase Abnormal PrPSc 30% ?-helix 45% ?-folding (?- pleated-sheet ) （三）蛋白质构象改变可引起疾病 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变