牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理.pdfVIP

物理化学学~(WuliHuaxueXuebao1 December ActaP ．一Chim．Sin．2013，29(12)，2639—2646 2639 [Article] doi：10．3866／PKU．WHXB201310281 www．whxb．pku．edu．cn 牛血清白蛋 白与十二烷基硫酸钠作用的机理 宁爱民 孟 磊 赵仲麟 郑先福 宛新生 (河南农业大学理学院，郑州450002) 摘要：利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠 (SDS)相互作用的结合等温线．通过四阶导 数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化．通过研究发现，随着 SDS浓度的逐渐增大，SDS在BSA上的平均结合数(逐渐增大，色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后 保持基本不变，酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱，苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增 强．结果表明，当 由0增大到 14时，SDS主要结合在BSA的Trp一213附近并逐渐形成聚集体，从而诱导BSA由 结构域 IIA开始逐渐展开．此后，SDS呈正协同作用的特点与BSA结合，V急剧增大．当V约为302时。SDS在 BSA上的结合基本达到饱和，BSA的构象趋于稳定． 关键词： 电动势： 四阶导数紫外光谱： 荧光光谱：芳香族氨基酸残基：微环境： 极性：结合位点 中图分类号： 0647 Mechanism oflnteractionbetweenBovineSerum AlbuminandSodium DodecylSulfate NINGAi-Min MENG Lei ZHAOZhong-Lin ZHENGXian—Fu WANXin—Sheng (CollegeofScience，HenanAgriculturalUniversity,Zhengzhou450002， R．China) Abstract： Thebinding isothermsoftheinteractionbetweenbovineserum albumin(BSA)andsodium dodecylsulfate (SDS)were obtained using electromotive force measurements．Changes in the microenvironmentalpolarityofaromaticamino acid residuesduring the interactionwere studiedusing f0urlh-derivativeultravioletspectroscopyandfluorescencespectroscopy．Theaveragenumber( ofSDS moleculesboundtOBSAincreasedwithincreasingSDS concentration．Thepolarityoftryptophan (Trp) residues decreased gradually and then remained almoslconstant．The polarity oftyrosine residues increased significantlyandthendecreaseda Iittle．Thepolarity ofphenylalanineresiduesincreasedvery slightly．Theresultsshow thatSDS moleculesbindtoBSA inthevicinityofTrp．213whenVgradually