第10章生物大分子3—蛋白质.ppt

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 1.?-螺旋 一级结构 ?-螺旋 ①天然蛋白质几乎所有的α-螺旋都是右手螺旋，在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。 结构特点： ②螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm ，每个残基沿轴旋转100°。 ③氨基酸残基的侧链伸向外侧，每个氨基酸残基NH上的氢与前面相隔三个氨基酸残基的C=0形成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴。 影响? -螺旋的稳定性的因素 ①在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸， ?-螺旋就不稳定。 ②在多肽链中只要出现pro，? -螺旋就被中断，产生一个弯曲或结节 ③Gly的R基太小，难以形成? -螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者 ④ 肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成? -螺旋 2.β–折叠 平行式 反平行式 反平行式β－折叠 ①多肽链几乎完全伸展 结构特点： ②相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢键 ③氢键与肽链的长轴接近垂直。侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。 ④多肽主链呈锯齿状折叠构象 平行式 反平行式 （更稳定） 3.β–转角 结构特点： ①多肽链经常出现180o的回折，在回折角上的结构就称β-转角 ②由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的NH之间形成氢键。 4.无规则卷曲 ①没有一定规律的松散肽链结构 结构特点： ②结构有高度的特异性，与生物活性密切相关，酶的活性中心往往位于无规则卷曲中。 总结：维持蛋白质二级结构作用力：氢键 （三）、三级结构 肌红蛋白 三级结构 蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的三维结构。 维持三级结构的力 疏水键（主要） 氢键 离子键 范德华力 （四）、四级结构 蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键连相互作用形成的三维空间结构。 每条具有独立结构的多肽链称为亚基。 血红蛋白四级结构 维持四级结构的力 疏水键（主要） 氢键 离子键 范德华力 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 [回顾] （一）、一级结构与功能的关系 1.分子病 镰刀型贫血病 HbA HbA β-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… HbS 分子病：蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，而引起疾病。 HbS β-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys… 血红蛋白 四、蛋白质分子结构与功能的关系 2.生物进化 细胞色素c进化树 人 黑猩猩 相同 猴 1 狗 10 金枪鱼 21 酵母 44 为什么血红蛋白中一个氨基酸的突变就导致分子病，而细胞色素c人与狗有十个不同，仍有相似的功能？ 非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。 （二）、空间结构与功能的关系 血红蛋白与氧结合 老年痴呆症、疯牛病等是由于蛋白质空间结构改变 总结：蛋白质的一级结构是空间结构的基础，一级结构决定高级结构；蛋白质的空间结构是其功能活性的基础，空间结构发生变化，其功能活性也随之改变。 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2 第四节 蛋白质的性质 一、蛋白质的两性解离、等电点和电泳 1.蛋白质的两性解离 N-端的a-氨基 C-端的a-羧基 侧链基团 2.蛋白质的等电点 特点：最不稳定、易沉淀析出；溶解度最小、粘度、渗透压、膨胀性和导电能力均最小。 3.电泳 带电质点在电场中向与本身所带电荷相反的电极移动，这种性质称为电泳。蛋白质除在等电点外都具有电泳性质。 根据等电点的不同 根据分子量的不同 等电点聚焦 聚丙烯酰胺凝胶电泳 原理 二、蛋白质的胶体性质 蛋白质具有胶体的特征：布朗运动、丁达尔效应以及不能透过半透膜、具有吸附性等。 稳定蛋白质胶体的因素： 水膜：AA极性基团，如NH3+、COO-、OH、SH、CONH等。 电荷：在非等电状态时，蛋白质带同种电荷相互排斥。 三、蛋白质的沉淀作用 1.盐析 向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 实质：破坏蛋白质分子表面的水化层，中和电荷 2.有机溶剂沉淀 乙醇、甲醇、丙酮等极性较大 3.重金属盐沉淀 实质：破坏蛋白质水化膜 Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等 实质：形成不溶性的盐而沉淀 4.生物碱试剂沉淀 苦味酸、单宁酸或三氯乙酸等 实质：