生物化学-本科复习参考-2011.docVIP

一般性内容 一、蛋白质化学 1、α-螺旋、β-片层结构的结构特征。 α-螺旋(1) Right handed (右手螺旋)， (2) 每 3.6 个氨基酸绕一圈，每圈 5.4 ? 高， (3) Carbonyl (C=O) 与下游 H-N- 生成 氢键， (4) 每个氢键以 13 个原子夹着 (α13)，(5) 整个α-helix 呈圆筒形，且有偶极性 β-片层结构(1) 数条氨基酸链平行排列，並以氢键侧向连接，(2)氨基酸链可为同向或反向 排列，(3) 整片 ( sheet 呈板狀或盾形，更可捲成筒狀 2、蛋白质带电状态与其pI和环境pH的关系 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳 3、使蛋白质沉淀但不变性的方法 白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。 4、哪个氨基酸会妨碍蛋白质形成α-螺旋结构。 根据各个氨基酸表示形成α螺旋的能力由大到小分为六组： 最强的形成者(Hα)：Glu、Met、Ala、Leu 中等的形成者(hα)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val 很弱的形成者(Iα)：Asp、His 中立者(iα)：Cys、Ser、Thr、Arg 较弱的破坏者(bα)：Asn、Tyr 最强的破坏者(Bα)：Gly、Pro 谷氨酸是形成者，除非连续出现且带电，否则不会有影响。 脯氨酸是破坏者，会打断螺旋 5、有碱性侧链、没有旋光性的氨基酸和亚氨基酸 6、维持蛋白质二级结构稳定的主要作用 (1) Peptide bond 不能转动，(2) 一个氨基酸 R 基团与前后 R 基团的限制，(3) R 基团的大小、电荷限制 7、蛋白质的胶体特性 （1）蛋白质分子大小已达到胶体质点范围，具有较大表面积。（2）蛋白质分子表面有许多极性基团，这些基团与水有高度亲和性，很容易吸附水分子。（3）蛋白质分子在非等电状态时带有同性电荷，即在酸性溶液中带有正电荷，在碱性溶液中带有负电荷。由于同性电荷互相排斥，所以使蛋白质颗粒互相排斥，不会聚集沉淀 8、氨基酸的两性解离与等电点 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 9、变性蛋白质的特点 蛋白质的变性既有物理变化，也有化学变化。变性蛋白质丧失了其生物学活性。变性作用只改变空间结构，共价键不受破坏，分子量不变小，因构象松散，溶解性减小，更易被蛋白酶催化水解 10、必需氨基酸。 亮氨酸 赖氨酸 苯丙氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 苏氨酸 甲硫氨酸 色氨酸 11、肽键的结构特点 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两肽键平面的交联点为 a-碳。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue) 12、蛋白质四级结构的亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。 二、核酸化学 1、DNA二级结构特点 2、核酸中核苷酸之间的连接方式是3′，5′磷酸二酯键 3. 核酸的紫外吸收与溶液的pH值关系。 4. DNA的Tm值和（A+T）、（G+C）含量关系。 5. OD260/OD2801.8的含义。 6. 真核生物mRNA的结构特征。 7. 脱氧核糖与核糖的差别。 三、酶化学 1、竞争性可逆抑制作用的特点 2、酶对它所催化反应的作用机制-使反应的活化能降低 3.非竞争性抑制的特点。 4. 酶的最适温度测定中选择的酶作用时间长短对测定结果的影响。 5. 测定酶活力时，一般测定产物生成量和测定底物消耗量哪一个准确？ 6. 一种酶有几种底物就有几种Km值。 四、糖代谢 1、甘油氧化分解及其异生成糖的共同中间产物 2、琥