生化--绪论和蛋白质化学PPT.ppt

生物化学—绪论;1. 生物化学概念 （Biochemistry/Biological chemistry) 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中化学变化的一门科学。;（1）生物体组成成分的性质、结构及结构与功能的关系 糖类、脂类、蛋白质、核酸 C, H, O, N, S Fe, Cu;(2)研究生物体的新陈代谢（metabolism) 生物体最显著的特征就是能够进行新陈代谢 同化作用、 异化作用 糖、脂、蛋白质 酶----重要作用; （3）研究生物体的自我复制 核酸化学 分子生物学研究的基础;食品工业、发酵工业、抗菌素制造工业、 制药工业、生物制品工业、化工工业、皮革工业以至石油开采和照相业都与生物化学有密切关系。 菠萝、 食品、 肥胖 工作;分子生物学在生化基础上发展起来， 分子生物学的发展离不开生化;学习方法;第一章 蛋白质（Protein); C,H,O,N,S… 氨基酸 蛋白 质 多肽链 ;蛋白质分类;最重要的生物学功能---酶(enzyme) 有机体的结构成分 微管蛋白、胶原纤维 贮藏氨基酸 卵清蛋白 运输功能 血红蛋白 激素功能—代谢调节 胰岛素 抗体---防御功能 疫苗 接受和传递信息的功能 调控生长、分化和遗传信息的表达;第一节 氨基酸;生物体内主要有20种氨基酸，它们都是 a-氨基酸，因为a-氨基酸分子中的a-碳 （分子中第2个碳，Ca）结合着一个氨基 和一个酸性的羧基，此外Ca还结合着一 个H原子和一个侧链基团（用R表示）。 每一种氨基酸的R都是不同的。;1.1蛋白质氨基酸的一般结构特点及分类;手性碳;根据R基团性质： 非极性氨基酸（8种） 酸性氨基酸 2 极性氨基酸 碱性氨基酸 3 非解离的极性氨基酸 7;1.2 理化性质;构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm，?275=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝257nm，?257=2.0x102; 色氨酸的?max＝280nm，?280=5.6x103;;1.2.3 氨基酸的两性解离与等电点;等电点： 当溶液在某一特定的pH值时 ，氨基酸主要 是以两性离子形式存在，在溶液中所带静 电荷为零，这时虽在电场作用下，它也不 会向正极或负极移动，这时溶液的pH值称 为该氨基酸的等电点。;1.2.4化学性质;第二节 肽（peptide);;寡肽： 少于10个氨基酸 多肽： 大于 10个氨基酸。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质 共价主链：由肽单位规则的重复排列而成 ;2.2肽的写法与命名;2.3 天然寡肽;第三节 蛋白质的分子结构;3.1 一级结构;3.2 二级结构;3.2.2酰胺平面： ;两面角：? 角， ?角;;;3.2.3 二级结构---- （1）?-螺旋; ?-螺旋;（2）?-折叠;（2）?-折叠;;（3）?-转角?-turn;;;(4) 无规则卷曲/自由回转;;3.2.4 超二级结构;3.2.5 结构域;3.3 三级结构（tertiary structure);3.4 四级结构（quaternary structure);;四级结构的注意问题;;;4. 蛋白质的性质—（1）两性解离与等电点;（2）蛋白质的胶体性质;（3）蛋白质的沉淀作用;（3）蛋白质的沉淀作用—可逆沉淀;（3）蛋白质的沉淀作用—不可逆沉淀;（4）蛋白质的变性;;变性蛋白的特性;（5）蛋白质的复性(renaturation);（6）蛋白质的紫外吸收