高三生物寒假第7讲蛋白质专题.docxVIP

PAGE 1 PAGE 116第 PAGE 116 第四级（上）·尖子-目标·第7讲·教师版 PAGE 116第 PAGE 116 第四级（上）·尖子-目标·第7讲·教师版 第7讲 蛋白质专题 第7讲 蛋白质专题 高考要求 要求层次 具体内容 Ⅰ Ⅱ √ 蛋白质的结构 √ 蛋白质的功能 √ 蛋白质的鉴定 √ 蛋白质工程 PAGE 1 PAGE 1 第四级（上）·尖子-目标·第7讲·教师版 PAGE 2第 PAGE 2 第四级（上）·尖子-目标·第7讲·教师版 元素组成：均含C、H、O、N，少数含S，一些蛋白被磷酸化修饰后具有P元素。追踪蛋白质合成运输过程时常用3H标记的氨基酸（噬菌体的外壳蛋白用35S标记）。 氨基酸的脱水缩合 核糖体是氨基酸脱水缩合的场所。 细胞内的蛋白质按合成后的功能和去向分成两类:一类是胞内蛋白，由游离核糖体合成，另一类蛋白为分泌蛋白和膜蛋白，由附着于内质网上的核糖体合成。 核糖体合成的直接产物是多肽，需要运输到内质网、高尔基体，加工成具有特定空间结构的蛋白质，从而实现其功能。 相关计算 脱水数=肽键数=氨基酸数-肽链数 肽链数 氨基酸数 肽键数 脱水数 氨基酸平均分子量 蛋白质相对分子质量 氨基数 羧基数 m n n-m n-m a na-(n-m)×18 至少m个 至少m个 多肽种类的计算 如：有5种氨基酸，组成的三肽有53=125种，如果氨基酸种类不重复则有5×4×3=60种 氨基酸数、mRNA的碱基数和DNA的碱基数 比较内容 数量 基因中能编码蛋白质的碱基数 6m mRNA上的碱基数 3m 蛋白质中的氨基酸数 m 基因中部分序列不转录，准确的说，基因上碱基数目比对应的mRNA上碱基数目的2倍还要多一些； 真核基因编码区中的内含子只转录成前体mRNA，但不翻译； 翻译时，mRNA上的终止密码子不决定氨基酸，准确的说，mRNA上的碱基数目比对应的蛋白质中氨基酸数目的3倍还要多一些。基因上的碱基数目比对应的蛋白质中氨基酸数目的6倍还要多一些。 因此，在回答问题时，应加上“最多”或“至少”。如：mRNA上有n个碱基，转录产生它的基因中至少有2n个碱基；该mRNA指导合成的蛋白质中最多有n/3个氨基酸。 多肽的加工修饰 肽段的切除：? 由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除，使蛋白质能够正确盘曲折叠，形成有功能 的蛋白质。 （1）胰岛素的合成（2）血液中的凝血酶原  甲硫氨酸的切除：当起始密码子AUG对应的氨基酸是甲硫氨酸，使得多肽链合成时第一个氨基酸是甲硫氨酸。该氨基酸在多数蛋白正确折叠前被切除。 氨基酸的修饰：包括糖基化、磷酸化等。糖链在内质网、高尔基体等部位添加。 二硫键的形成：也在内质网中进行。 蛋白质的分泌 分泌蛋白在粗面内质网上的核糖体中合成，经过内质网→囊泡→高尔基体→囊泡→细胞膜→细胞外的途径被分泌。 在细胞内发挥作用的蛋白质大多数在游离核糖体上合成，然后释放到细胞质基质中，随后再分别运送到细胞核、线粒体等部位。 蛋白质分子结构的多样性 氨基酸的种类，数量，排列顺序和空间结构决定蛋白质的多样性。 蛋白质多样性的根本原因是DNA碱基排列顺序的多样性。 结构相似的蛋白质往往有类似的功能。亲缘关系越近的蛋白质，相似度越高。 蛋白质变性 定义：天然蛋白质，在变性因素的作用下，其肽键不断裂，但其空间结构被破坏，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。 影响因素 变性因素 实例 物理因素 热、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力、剧烈振荡、研磨、搅拌 化学因素 酸、碱、有机溶剂、尿素、盐酸胍、重金属盐（As5+、Pb2+、Hg2+、Cu2+）、三氯醋酸、去污剂（SDS等） 结构蛋白 细胞骨架是指细胞中的蛋白纤维网络结构。细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动。 镰刀型细胞贫血症：谷氨酸→缬氨酸 缬氨酸疏水性强，使得血红蛋白的溶解度显著下降，蛋白沉淀的形成压迫细胞膜，使它弯曲成镰刀状，但对结合氧气的能力并无影响。 催化作用：绝大多数酶是蛋白质，其作用机理是降低化学反应所需的活化能。 影响酶促反应速率的因素 影响因素 图像 影响因素 图像 pH 温度 酶浓度 底物浓度 抑制剂 钝化 需要注意的是，竞争性抑制剂和底物结合的部位相同，可以通过增加底物浓度解除抑制，最大反应速率不变；非竞争性抑制剂和底物结合的部位不同，最大反应速率降低，但达到最大速率所需的底物浓度不变。 高中常见的酶 底物类别 名称 作用 糖类 淀粉酶 淀粉→麦芽糖 麦芽糖酶 麦芽糖→葡萄糖 纤维素酶 纤维素→葡萄糖 脂类 脂肪酶 脂肪→甘油+脂肪酸 核酸