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第六章;;;了解反应速率及其测定
反应分子数和反应级数;;;;本章纲要;;;;;酶促反应的动力学方程式(单底物);酶促反应的动力学方程式(单底物);酶促反应的动力学方程式(单底物);酶促反应的动力学方程式(单底物);;酶促反应的动力学方程式(单底物)
2.米氏常数的意义
物理意义:
Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Km 值愈大,酶与底物的亲和力愈小;Km值愈小,酶与底 物亲和力愈大。酶与底物亲和力大,表示不需要很高的底物浓度, 便可容易地达到最大反应速度。
Km 值是酶的特征性常数,只与酶的性质,酶所催化的底 物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关,与酶的 浓度无关。酶的种类不同,Km值不同,同一种酶与不同底物作 用时,Km 值也不同。各种酶的Km 值范围很广,大致在 10-1~ 10-6 M 之间。;酶促反应的动力学方程式(单底物);练习题:;酶促反应的动力学方程式(单底物);酶促反应的动力学方程式(单底物);酶促反应的动力学方程式(单底物);酶促反应的动力学方程式(单底物);㈢ 酶促反应的动力学方程式(多底物);㈢ 酶促反应的动力学方程式(多底物);㈢ 酶促反应的动力学方程式(多底物);㈢ 酶促反应的动力学方程式(多底物);本章纲要;三、抑制剂对酶反应速度的影响;抑制作用类型;乙二醇是用做抗冻剂的,本身无毒,在人体内,一种酶促途径能将它转变成草酸, 此途径从乙醇脱氢酶开始,这一反应可为竞争性抑制剂乙醇所抑制,这样,几乎可 以解毒的静脉注射剂量的乙醇就可与乙二醇竞争,使之排出体外而对人体无害,类 似的办法也可用于甲醇中毒。;抑制作用类型;抑制作用类型;抑制作用类型;㈢ 可逆抑制的动力学;⑴ 竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;
⑵ 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相 同;
⑶ 抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物 浓度可使抑制程度减小;
⑷ 动力学参数:Km值增大,Vm值不变。;㈢ 可逆抑制的动力学;⑴ 非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的 分子结构类似;
⑵ 底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相 结合;
⑶ 抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓 度的改变对抑制程度无影响;
⑷ 动力学参数:Km值不变,Vm值降低。;㈢ 可逆抑制的动力学;⑴ 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的 分子结构类似;
⑵ 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;
⑶ 必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制 作用;抑制程度随底物浓度的增加而增加;
⑷ 动力学参数:Km减小,Vm降低。;;;㈣ 一些重要的抑制剂;㈣ 一些重要的抑制剂;㈣ 一些重要的抑制剂;㈣ 一些重要的抑制剂;;㈣ 一些重要的抑制剂;本章纲要;四、激活剂对酶反应速度的影响;本章纲要;五、温度对酶反应速度的影响;本章纲要;六、pH对酶反应速度的影响;
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