蛋白质结构与功能关系.pptVIP

第一页，共25页。 肌红蛋白(myoglobin)的结构与功能 第二页，共25页。 五十年代，John Kendrew用X衍射对抹香鲸肌红蛋白的三级结构研究获得成功，第一个获得完整构象的蛋白质。1962年Kendrew和Perutz由于测定了肌红蛋白及血红蛋白的高级结构而获Nobel化学奖。 第三页，共25页。 肌红蛋白(myoglobin)是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质，由一条153aa的多肽链和一个血红素辅基组成。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白。 肌红蛋白由8段直的α螺旋组成，命名为A、B、C……H，~80%的氨基酸都处于α螺旋中。8个α螺旋大体上组成2层， α螺旋的拐弯处由1-8个aa组成的无规卷曲，C末端也有一段5个aa的松散肽链；肌红蛋白的4个Pro各自处于一个拐弯处； 亲水氨基酸在分子表面，疏水氨基酸在分子内部，是可溶性蛋白。分子内部具有一个能容纳4个水分子大小的疏水空间。 1. 肌红蛋白的三维结构 第四页，共25页。 某些过渡金属的低氧态（Fe2+，Cu+）具有很强的氧结合倾向 因此Fe(II)在肌红蛋白和血红蛋白中由原卟啉Ⅸ的有机分子固定 原卟啉环Ⅸ由4个卟啉环通过甲叉桥连接成四吡咯环系统，再连有4个甲基、2个乙烯基、2个丙酸基。 铁卟啉称为血红素(heme)，使血液呈红色 与Fe2+血红色结合的Mb为亚铁Mb，与Fe3+血红色结合的Mb为