蛋白质结构基础课件.pptVIP

1．基本結構參數2．螺旋偶極子3．兩親性螺旋4．傾向於形成α螺旋的氨基酸5．310螺旋和π螺旋三、α螺旋1．基本結構參數（p10）2．螺旋偶極子當配體含有荷負電的磷酸基時，其可與螺旋的N端結合。可使主鏈在不依賴側鏈的情況下與配體結合3.兩親性螺旋α螺旋的一側主要分佈著親水（荷電、極性）殘基，另一側主要集中疏水殘基在蛋白質中，親水殘基分佈於溶劑一側，疏水殘基位於蛋白質的疏水內核中4．傾向於形成α螺旋的氨基酸有利於形成α螺旋的氨基酸殘基：Ala、Glu、Leu、Met不利於α螺旋形成的殘基：Pro、Gly、Tyr、Ser側鏈較大氨基酸，p125．310螺旋和π螺旋與α螺旋有關的專利12激發過敏反應的細菌harpin結構域及其應用25淋巴因數啟動的殺傷細胞抗菌多肽及其應用36含有脂和多肽的合成肺表面活性劑43用於治療骨質疏鬆症化合物的鼻傳遞的藥物組合物55編碼鱗翅目活性的δ-內毒素的DNA和其用途6X用作疫苗的肺炎球菌膽鹼結合蛋白衍生物74埃滋蛋白的調節/伸展肽85缺失型人白細胞介素11微小化變異體9200510094774.6一種抗病免疫和殺菌功能融合蛋白hcml基因及其蛋白質10200580008680.0用於治療性干預的Y2選擇性受體激動劑11200580008666.0用於治療性干預的Y2/Y4選擇性受體激動劑12200580030121.X接頭分子四、β層

（βsheet)1．β鏈2．平行β層和反平行β層3．混合型β層硫氧環蛋白與β折疊有關的專利12適於體內應用治療與折疊成澱粉樣蛋白、澱粉樣蛋白樣沉積物的異常蛋白或其富含β-折疊的致病性前體有關的疾病25在蛋白質如病原性/傳染性蛋白質中誘導構象轉變的方法五、環肽鏈

(loop)1．回折(reverseturn)（1）β轉折（2）γ轉折2．β髮夾（1）β髮夾(β－hairpin)（2）β凸起(β－bulge)第二個肽單位具有相反的取向γ轉折?-髮夾結構具有重要的生物學功能，如參與配體-受體結合位置以及酶活性中心的形成在蛋白質進化中，氨基酸的替換使一種髮夾結構轉變為同一類中的另一種，而不改變其所屬類型易於適應一個單氨基酸殘基的插入或刪除，而不干擾整體結構，是蛋白質點突變的進化產物；對局部側鏈的取向進行嚴格而專一的調控標準型G1型寬型NC3.環肽鏈的構象和優勢氨基酸1、長環肽鏈這類柔性肽鏈的構象難於測定，但常具有相當的柔性(flexibility)生物學意義：這種柔性肽段的運動，可以將蛋白質的活性中心打開，也可以將其關閉，以適應在活性發揮不同階段的不同立體化學環境要求長鏈環一般易受蛋白酶降解，它們常常結合金屬離子(主要是Ca2+)來穩定自己並拮抗蛋白酶的攻擊2、短肽鏈環構象取決於特定氨基酸殘基（Gly、Asn、Pro）位置對I型β轉折，任何氨基酸都可出現在其i～(i+3)的位置，但Pro不能出現在i+2位置在I型和Ⅱ型轉折中，Asp、Asn、Ser和Cys經常出現在i位置，其側鏈常與i+2殘基NH成氫鍵Gly和Asn最常出現在Ⅱ型轉折的i十2位置六、疏水內核疏水內核的形成與疏水相互作用疏水內核在蛋白質中的分佈疏水內核是蛋白質折疊的主要驅動力疏水內核是天然蛋白質穩定的基本結構因素小結α螺旋:種類、特徵傾向於形成α螺旋的氨基酸β折疊：種類、特徵環肽鏈：種類、特徵疏水內核：特徵*********蛋白質的基本結構組件在三維空間中以非常專一的方式組織、結合在一起，構成特定的三維結構，形成功能性蛋白質分子。與其他分子結構比較，具有複雜的結構層次是蛋白質結構組織的基本特徵。在每個結構層次中具有多種結構模式，在不同結構層次的組合中具有多樣組裝方式，為蛋白質結構和功能多樣性的形成提供了基本途徑。因此，對蛋白質結構層次蛋白質的基本結構組件在三維空間中以非常專一的方式組織、結合在一起，構成特定的三維結構，形成功能性蛋白質分子。與其他分子結構比較，具有複雜的結構層次是蛋白質結構組織