生物化学-housework-protein.docVIP

第一章 蛋白质化学 一、填空题 1.蛋白质的基本组成单位是 氨基酸 ，基本单位之间依靠 肽 键进行连接成为链状。 2.组成蛋白质的碱性氨基酸有 赖氨酸、精氨酸和 组氨酸 ，酸性氨基酸主要有 谷氨酸 和天门冬氨酸 。 3.在蛋白质氨基酸中， 脯氨酸为一种α-亚氨基酸，除 甘氨酸 其余氨基酸均为L-型氨基酸。 4.在蛋白质氨基酸中有紫外光吸收的氨基酸是 苯丙氨酸 、色氨酸 和 酪氨酸，紫外分光法定量测定蛋白质含量的基础。 5.在酶的活性中心经常出现的氨基酸有 谷AA、 丝AA、组AA 和 半胱氨酸 等。 6.在蛋白质氨基酸中 半胱氨酸 是含硫的极性氨基酸，另一中含硫非极性R-基团氨基酸是 蛋AA ，也称为 甲硫AA。 7.氨基酸在等电点（pI）时主要以兼性离子形式存在，在pH pI时氨基酸带 负电荷，主要以 阴 离子形式存在，在电场中向 正极 移动。 8.除 脯氨酸 外，大部分氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质， 而前者产生 黄色物质。 9.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱来滴定 NH3+放出的H+ 10.寡肽通常是指由 2个到 10个氨基酸残基组成的小分子肽。 15.测定蛋白质多肽链N端氨基酸的方法有 、 、 等，测定C-末端氨基酸的方法有 、 。 16.用化学法拆开蛋白分子中二硫键的方法有 还原 法和 氧化 法，常用的化学试剂分别有 巯基乙醇 和 过甲酸 。 17.在蛋白质一级结构测定中常用化学法将肽链断开，如用 溴化氰 可以在蛋氨酸位点把肽链断开。 18.构象与构型是两个不同的概念，构型的改变往往要涉及 共价键 的改变，而构象的变化主要是由于 单键的转动引起原子或基团在空间的不同排列。 19.组成肽键的6个原子位于同一个平面，主要由于肽键不能自由旋转所造成，该平面称为 肽平面。 20.蛋白质的二级结构主要有 α 螺旋 、 β 折叠 、 β 回折 和 无规则卷曲 等几种形式。 21.α-螺旋是 链内 形成氢键，其方向与螺旋的长轴 平行 ，而 β 折叠 是链间形成氢键，氢键方向与肽链的长轴近于垂直。 22.α-螺旋是第一个氨基酸C=O与其后第 4 个氨基酸的N-H之间形成氢键，每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基，高度为 0.54nm ，每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm 并沿轴旋转 100 度。 23.维持蛋白质高级构象的主要化学键有 氢键 、 离子键 、 范德华力 和 疏 水作用 等，其中维持蛋白质三级结构最重要作用力是 疏水相互作用 。 25.蛋白质超二级结构的类型主要有 αα 、βαβ 、 βββ 等。 27.当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质溶解度，这种现象称为 盐溶 ，当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀析出，此现象称 盐析 。 29.在正常生理条件（pH 7左右），蛋白质中 赖 和 精 氨基酸的侧链几乎完全带正电荷，但 组 氨基酸的侧链仅部分带正电荷。 30.蛋白质分子中肽键是一个氨基酸的 羧基 基与后一氨基酸的 氨 基缩合失去一分子水形成。 31.球蛋白分子内部是一个 疏水 环境，而分布在分子表面的极性基团与水分子形成水化膜，由于相同电荷互相排斥，因此蛋白质分子在溶液中是 稳定 的，不会发生沉淀，如果破坏了上述稳定因素，蛋白质分子会发生 沉淀 。 32. 蛋白质二级结构中的α-螺旋几乎都是 右手 螺旋，而β-折叠有 平行 和 反平行 两种类型。 33.蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还经常存在两种结构组合体称为 超二级结构和 结构域 ，它们可以充当蛋白质三级结构的组合配件。 .蛋白质的营养主要由必需氨基酸决定，人体必需氨基酸主要有 thr 、 val 、 leu 、 trp \ ile 、 met 、 lys 和 phe 等八种，而对儿童 组AA 也是一种必需氨基酸，因此又称为 半必需氨基酸 。 37.单体与亚基的根本区别在于 有无生物活性 ，亚基是具有 三 级结构的蛋白质分子独立结构单位，但不是独立的 功能 单位，亚基之间主要通过 次级键 相互作用形成具有四级结构的蛋白质分子。 39.Anfinsen以RNase为材料进行的变性-复性实验得出的结论是 一级结构决定高级结构