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第四章蛋白质的稳定性和稳定化
第一节:蛋白质的稳定性
蛋白质稳定性的分子原因
蛋白质的稳定性:蛋白质抵抗各种
因素的影响,保持其生物活力的能
力
维持蛋白质结构稳定的主要因素:
1.金属离子、底物、辅因子和其他相对
低分子质量配体的结合作用
金属离子由于结合到多肽链的不稳定
部分(特别是弯曲处),因而可以显著增
加蛋自质的稳定性。当酶与底物、辅因
和其他低相对分子质量配体相互作用时,
也会看到蛋白质稳定性的增加。
2蛋白质-蛋白质和蛋白质-脂的作用
由于蛋白质分子表面上既有疏水簇,也
有极性和带电基团。从热力学上看,疏水
簇与水的接触对蛋白质稳定性是不利的。
所以当蛋白质形成复合物时,脂分子或
蛋白质分子稳定到疏水簇上,因而防止疏
水簇与溶剂的接触,屏蔽了蛋白质表面的
3.盐桥和氢键
盐桥:当一个氨基酸的氨基和与它空间相
邻的另一个氨基酸的羧基互相靠近时,形
成盐桥。
CO○.…H3N
蛋白质中盐桥的数目较少,但对蛋白
质的稳定性作用很显著。
氢键:是通过氢原子参与成键的特殊形式
的化学键。
个电负性较强的原子与氢键合后,
继续与另一个电负性较强的原子键合
氢键能维持二级结构(如α螺旋,β-片
层,β-转角等)。但是氢键对蛋白质稳定
性的重要性不应估计过高。
4.二硫键
二硫键:即S-s键,是2个巯基被氧化而形
成的-SS-形式的硫原子间的共价键。
链内二硫键和链间二硫键:
A EE Gly-lle-Val-Clu-Glu-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gin-Leu-Glu-Asn-TyT-Cys-Asn
21
B链
Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Glv-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Gly-Clu-Arg-
Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-Ala
31
图1胰岛素蛋白分子的链内二硫键和链间二硫键
Cys是半胱氨酸的英文缩写
由于交联即蛋白质中形成二硫键,伸
展蛋白质的熵急剧降低,从而增加蛋白质
的稳定性
与此类似,用双功能试剂实现分子内交
联,也能使蛋白质构象稳定化。
日常生活中的烫发和发型保持,主要原理是操
纵毛发角蛋白二硫键的还原和再氧化,即二硫键的
断开和重新键合。
烫发前
烫发后
SHSH SH
巯基
还原剂 SHSH SH氧化剂
SH SH
SH SHSH
图2二硫键的还原和再氧化是烫发时发型改变的基础
代表肽链,S-S表示二硫键,SH表示巯基
5.对氧化修饰敏感的氨基酸含量较低
蛋白质中一些结构比较重要的氨基酸残
基(如活性部位的氨基酸)的氧化作用是
蛋白质失活的重要原因。因此要减少这类
对氧化修饰敏感的氨基酸含量,从而提高
蛋白质的稳定性。
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