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酶 酶的分类 类别 反应性质 实例 氧化还原酶 电子转移 乙醇脱氢酶 转移酶 分子间基团的转移 蛋白激酶A 变位酶 水解酶 通过加水导致键的断裂 脂肪酶 裂合酶 消除反应，产生双键 碳酸酐酶 异构酶 分子内的重排 磷酸己糖异构酶 连接酶 水解ATP与分子之间的链接偶联 DNA连接酶 转位酶 P型质子泵 酶的催化性质 1.高效性 酶催化效率之高是无与伦比的。 2.酶在活性中心与底物结合 3.高度的专一性 三种模型解释酶的专一性 ①锁钥学说②诱导契合学说③三点附着模型（该模型认为，底物在活性中心的结合有三个结合位点，只有当这三个结合点都匹配的时候，酶才会催化相应反应。 4.反应条件温和 5.对反应条件敏感容易失活 6.收到调控 7，许多酶的活性还需要辅因子的存在 酶除了催化化学反应以外还有以下功能①控制一个反应何时何地的进行②调节反应的速率③防止副反应的发生④优化特殊条件下的反应。 酶动力学 影响酶促反应速率的因素 一.影响反应速率的外因 1.温度 2.ph 3.离子强度 4.激活剂 5.抑制剂 二.影响反应速率的内因 1.酶浓度 2.底物浓度 米氏动力学 V=VMAX 【S】/[S]+KM 双倒数作图法 斜率=KM/VMAX 横坐标零点=-1/km 纵坐标零点=1/KM 米氏酶抑制剂作用的动力作用 （1）可逆性抑制剂 种类 KM VMAX 竞争型抑制剂 增加 不变 非竞争型抑制剂（与活性中心外的区域结合改变活性中心的构象） 增加 减小 反竞争性抑制剂（与酶-底物复合物结合） 减少 减少 （2）不可逆性抑制剂 （一）基因特异性抑制剂 与底物无相似之处，但能共价修饰酶活性中心上的必须基团，而导致酶不可逆的失活。 （二）底物类似物抑制剂 （三）过渡态类似物抑制剂 能以极高的亲和力与活性中心结合，导致底物无法进入。 （四）自杀型抑制剂 三个重要特征 ①没有酶，无化学反应活性 ②必须收到靶酶的激活 ③与酶反应的速率快于它解离的速率 多酶反应的动力学机制 序列机制 乒乓机制 酶的过渡态稳定的化学性质 1.邻近定向效应：两种或两种以上的底物同时结合在一个酶的活性中心，相互靠近。并采取正确的空间取向，即定向，由此提高底物的有效浓度，将分子间的反应转化为近似分子内的反应，从而加快反应速率。 2.广义酸碱催化：酶活性中心的催化基团作为质子供体或受体参与催化，这种基质几乎参与所有酶的催化。这些催化作用的基团可以提供质子或接受质子，来稳定过渡态上的电荷，同时还具有激活亲核基团，亲电基团的功能。 3.静电催化：利用酶活性中心的电荷分布来稳定反应的过渡态。 4.金属催化：金属离子参与的催化为金属催化。一类为金属酶（含有紧密结合的金属离子，多为过渡态金属），一类为金属激活酶（与金属离子松散的结合） 5.共价催化：在酶催化的过程中，与底物暂时形成不稳地的中间共价化合物。有利于克服活化能障碍。 6.底物形变：诱导契合学说。 酶的活性中心 酶的活性中心也被称为活性部位，是指酶分子上与底物结合，并与之催化作用直接相关的区域。如果酶是缀合酶，那么活性中心还包括与辅因子结合的区域：如果是一种多功能酶，就会有多个活性中心。 活性中心包括结合基团和催化基团。 活性中心有以下特征 ①活性中心是一个三维实体，通常由一级结构上并不相邻的氨基酸构成 ②活性中心只占酶总体积的一小部分。 ③活性中心为酶分子表面的一个裂缝，空隙或口袋。 ④活性中心虽然既有亲水氨基酸，又有疏水氨基酸，但是在活性中心，能使用侧链基团催化反应的只能是亲水氨基酸。 ⑤与底物结合多为多重次级键，包括氢键，疏水键，离子键和范德华力。 ⑥在一定程度上底物结合的特异性取决于活性中心和底物构象之间在结构上的互补性 ⑦活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性 酶的专一性 1.绝对专一性：指酶只催化一个特定的反应 2.相对专一性： 3.立体专一性： 酶的质变 1.别构调节 齐变和序变 2.共价修饰 3.酶原激活