生物化学真题考点总结蛋白质.docxVIP

蛋白质（OD280） 氨基酸 除了甘氨酸，其余氨基酸至少含有一个不对成碳原子，即手性碳原子（苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子），因此都具有手性 蛋白质分子中的不对称氨基酸都是L-型 特殊的酸碱性和等电点 与单纯的胺或羧酸相比，氨基酸具有更高的熔点和更高的水溶性，这就是氨基酸主要以两性电子存在的证据 在溶液中，一种氨基酸主要以哪一种形式存在取决于溶液的PH 溶液PH大于等电点 氨基酸基团带负电 溶液PH小于等电点 氨基酸基团带正电 等电点的计算 氨基酸氨基和羧基参与的化学反应 DNFB（sanger）与2，4-二硝基氟苯反应生成稳定的黄色物质（溶于乙酸乙酯和乙醚） PITC （EDMAN）与异硫氰酸苯酯的反应 如果α-氨基被封闭就无法发生反应（如发生甲酰化修饰） 茚三酮 其他氨基酸或多肽都为蓝紫色 而脯氨酸和它的修饰物羟-脯氨酸产生黄色物质 半胱氨酸容易氧化形成二硫键 组氨酸的侧链含有咪唑基，而咪唑基的PKA接近7.此性质使得它在生理条件下，既可作为质子受体，也可以作为质子供体。 蛋白质的结构 一级结构 理化性质 1.一种寡肽只要不是都由甘氨酸组成都具有旋光性 2.两性解离 也是由组成氨基酸直接带来的 3.双缩尿反应（要有肽键）生成紫红色络合物 4.水解反应 肽键的性质 1.具有部分双键的性质（％40）.肽键所具有的双键性质是酰胺N上的孤对电子与相邻羰基之间发生共振作用造成的 2.多为反式，也有顺式在反式结构中。邻近的非成键原子的空间位阻更小，因此顺式更稳定。 3.与肽键相关的6个原子共处一个平面 4.氨酰N带部分正电荷 蛋白质的一级结构包含了决定其三维构象的所有信息，而三维构象又与蛋白质的功能直接相关。 二级结构 结构的稳定性来看 α-螺旋＞β-折叠＞β-转交＞无规则卷曲 （1）α-螺旋 1.肽键主链围绕一个虚拟的轴以螺旋的方式盘绕 2.螺旋的形成是自发的，而稳定它的氢键非常有规律。氢键受体总是N位氨基酸残基的羰基O，供体则是n+4位残基上的H，被氢键封闭的环共含有13个原子，因此α螺旋也被称为3.613 3.每隔3.6个残基，螺旋上升100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm.螺旋的半径为0.23nm。 4.螺旋的防线一般是右手螺旋，左手很少见。 5.氨基酸残基的R基伸展在螺旋的表面，虽不参与螺旋的形成，但其大小，形状和带点状态却能影响到螺旋的形成和稳定性 多聚亮氨酸和异亮氨酸很容易形成α-螺旋，多聚甘氨酸只会形成无规则卷曲，多聚脯氨酸不形成阿尔法螺旋。 一般而言判断一个氨基酸残基是否有利于形成α-螺旋要看它的侧链能否保护螺旋在主链上的氢键 最不利于形成α-螺旋的是甘氨酸和脯氨酸（并不意味着脯氨酸不出现在α-螺旋） （2）β-折叠 1.至少由两条肽段组成，每一条几乎完全伸展，肽平面之间呈锯齿状 2.每一条肽段称为β股，相邻β股呈现平行排列，主链之间通过氢键相连 3.R基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片的两侧 4.肽段的走向有正平行和反平行两种 5.反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm,平行β折叠的每一个氨基酸残基上升0.325. (3)β-转角 1.主链发生了180°的改变 2.由肽链上4个连续的氨基酸残基组成，GLY和PRO经常出现在中间的两个位置。 3.在构成β-转角的4个氨基酸残基中，只有1号位氨基酸残基的O于4号位残基的H形成氢键，其余位置的氢键供体和受体之间并没有形成氢键。 4.有利于反平行β-折叠的形成。 （4）β-突起 (5)无规则卷曲和环 三级结构 三级结构通常由模体和结构域组成。一种蛋白质的全部三维结构称为它的构象。（构型是指在立体异构中，一组特定的原子或基团在空间上的几何布局） （一）稳定三级结构的化学键 1.氢键 2.离子键 3.疏水作用 其决定性作用 4.范德华力 （二）研究三级结构的方法 1.X射线晶体衍射 2.核磁共振波谱法 3.冷冻电镜 4.同源建模 三级结构的结构部件 1.模体 第一种用在一级结构上，特指具有特殊功能的特点氨基酸序列或DNA分子上的碱基序列，被称为序列模体 第二种用法表示的是结构模体，相当于超二级结构域。如果一种模体对应于一种特定的生物功能，那么这种结构模体可称为功能模体 ①卷曲螺旋 α-螺旋聚合体 ②螺旋-环-螺旋 EF手相 存在于多种于钙离子结合的钙离子传感器上 ③β-α-β ④β发夹环 ⑤螺旋-转角-螺旋 存在于许多DNA特异性结合的蛋白质分子上 ⑥Rossmann折叠 两个相邻的βαβ 存在于许多辅酶Ⅰ和Ⅱ中 ⑦希腊钥匙模体 全β折叠 ⑧β螺旋 2.结构域 相对独立的球状结构和/或功能模块称为结构域。每个结构都是独自折叠形成的，内部有一个疏水核心，并含有一个或几个模体结构。疏水核心的存在是结构域稳定所必须的