生物化学7酶1PPT.ppt

第3章 酶(enzyme);酶的发现及研究历史;enzyme (in yeast);公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前， L. Pasteur证明发酵是酵母细胞的生命活动； 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词； 1897年，E. Buchner用无细胞提取液实现发酵；现代酶学的开始； 1926年，J. Sumner从刀豆分中分离提纯脲酶，并结晶，首次证明酶是蛋白质； 1982年，T. R. Cech和S. Altman从四膜虫中发现核酶，即Ribozyme 。 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(Deoxyribozyme)。 ;酶的概念：;酶的不同形式;;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;小分子有机物常为水溶性维生素类物质;体内结合酶的种类很多，而辅助因子的种类却很少。通常一种酶蛋白只能和一种辅助因子结合，成为一种特异性的酶；但一种辅助因子往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性的酶。 决定酶的特异性是酶蛋白部分 ，辅助因子（辅助因子起催化功能）决定反应的种类与性质。 ;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;羧肽酶;;酶的命名和分类; 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。; 酶的系统分类; 国际系统命名法;二、酶的分子结构与催化活性;酶的活性中心; 酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关。其中那些与酶的活性密切相关的基团做酶的必需基团(essential group)。 这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。;必需基团（essential group ）：——与酶活性密切相关的基团;——与酶的催化活性直接相关的化学基团 常见：His咪唑基、Ser-OH、 Glu γ-COOH、Cys-SH、Asp-COOH;;糜蛋白酶结构;酶活性中心的共同特点: ;第二节 酶促反应的特点与机制;一、 酶促反应的特点;（二） 酶作用的特点：;2.高度专一性;结构专一性;乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的 位置正好相反，因此造??与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 ; 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 ; 4．酶的催化活性的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。 ;二、酶的催化机制;锁钥假说;;羧肽酶的诱导契合模式;二、酶促反应的机制;邻近效应与定向排列 底物形变与诱导契合 酸碱催化 共价催化 金属离子催化 多元催化与协同效应 活性部位微环境效应 ;;诱导 互补性 结构变化;酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH); ——酶活性中心亲电/亲核基团参与底物敏感键断裂的机制。 亲电基团——带正电荷性质的基团 亲核基团——带负电荷性质的基团;A- : B+;Ca2+ 依赖性 蛋白激酶（PKC);调节亚基 ;活性部位微环境效应