阳离子-π相互作用在两种典型蛋白质折叠型中的偏好性.pdfVIP

第9卷 第 l期 生 物 信 息 学 Vo1．9No．1 2011年 3月 ChinaJournalofBioinformatics Mar．，201l doi：10．3969／j．issn．1672—5565．2011．01．019 阳离子 一，rr相互作用在两种典型蛋白质折叠型中的偏好性 乔 辉 ，李晓琴 ，徐海松 ，孔令强 北京工业大学生命科学与生物工程学院，北京 100124 摘 要：阳离子 一叮T相互作用是一种在阳离子和芳香性体系之间形成的一种作用力。在蛋 白质中，带正电荷的氨基酸 Lys、 Arg 和芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 之间可以形成阳离子 一 相互作用。对a／13类蛋 白中两种典型折叠类型一一单绕和双绕 的研究表明： 1 单绕结构中阳离子 一订相互作用的分布密度是双绕结构的2．3倍。 2 Arg Phe组合偏好在双绕中出现， Arg—Tyr组合偏好在单绕中出现。 3 在单绕中除Lys—Phe组合外，其余5种组合的阳离子 一叮T相互作用能量高于双绕的对 应组合，其中以Arg—Trp组合的能量最高。 4 在单绕结构中，样本所含氨基酸残基数量和样本 中阳离子 一百的数量有明显 的相关性，在双绕结构中没有发现类似的相关性。 5 在单绕和双绕结构 当中，把阳离子一叮r相互作用能量分解为静电能和 范德华力能揭示出静 电能与范德华力能之比接近2：1，静 电作用在阳离子 一叮T相互作用中起主要作用。 关键词 ：单绕 ；双绕 ；阳离子一叮T相互作用 中图分类号：O641 文献标识码 ：A 文章编号：1672—5565 2011 一01—076—06 ThePreferenceofCation-1r『InteractionsinTwoTypicalProteinFolds QIAOHui，LIXiao—Qin：l：，xuHai—Song，KONGLing-Qiang SchoolofLfieScienceandBioengineering，BeltingUniversityofTechnology，Beifing100124，China Abstract：Cation-Trinteractionisaforcewhichexistbetweencationandaromaticgroup．Inproteins，thecation一,IT interactionscanbeformedbetweenthepositivelychargedaminoacids Lys，Arg andaromaticaminoacids Phe， Tyr，Trp ．We。investigatedthecation一耵 interactionintwotypesoftypicalfoldingstructuresin0【／pproteins， namely，thesinglywoundstructureandthedoublywoundstructure．Theresuhsrevealthat： 1 Thedistribution densityofcation．订interactionsinsinglywoundstructureis2．3foldhigherthanindoublywoundsturcture． 2 TheArg—PhepairsinclinetodoublywoundstructurewhiletheArg—Tyrpairspreferinsinglywoundstructure． 3 ExcepttheLys—Phepairs，theotherfivetypepairspossesshigherenergyinsinglywoundssturcturethantheirdou一 ． blywoundcounterparts．andtheArg—Tpr pairshavethehighestenergyamongthosetypesofpairs． 4 Insingly woundstructure．acorrelationisobservedbetweentheamountofresiduesandtheircation一竹 interactions，whileno correlationisobservedindoublywoundsturcture． 5 Inthosesinglywoundanddoublywoundtypicalsturctures， thecation-rrinteractionsenergycanbeseparatedintotheelectrostaticenergyandthevanderWaalsenergy，thee— lectrostaticene