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生物化学-6PPT.ppt

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生物化学-6PPT

生物化学;第三章 酶 Enzyme;第一节 概述;酶的催化反应的特性;二、酶的命名与分类;第二节 酶的组成与结构;结合酶类,全酶、复合酶 酶蛋白 非蛋白组分 金属离子: Fe ,Cu , Zn , Mg 辅酶:NAD , NADP , 辅酶A ( CoA )辅基:FAD , FMN , 血红素(Fe) 全酶 = 酶蛋白 + 辅酶(辅基) ;;;(二)单体酶、寡聚酶、多聚复合体;2) 寡聚酶 (oligomeric enzyme):由多个相同或不同的亚基组成,亚基之间以非共价键结合,彼此容易分开,单个亚基没有催化活性。;; 酶是蛋白质,酶同样有一、二、三、四级结构。 酶活性的表现是以特定的空间结构为基础的,但空间结构最终是由一级结构来决定的。 ;(一) 酶的活性部位;底物在胰凝乳蛋白酶的活性部位与酶结合;;;(二) 酶原和酶原的激活;消化系统蛋白酶原的激活;胃蛋白酶原(pepsinogen)的激活;赖;; ;(三) 同工酶(isoenzyme);其特点: (1)它们存在于生物的同一种属 或同一个体的不同组织、甚至同一组织、同一细胞中。 (2)同工酶大多数是由两个或两 个以上的亚基组成的寡聚体。 ; LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 (H4) (H3M) (H2M2) (HM3) (M4);同工酶研究的意义  ;第三节 影响酶促反应速度的因素;影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 ※ 研究一种因素的影响时,其余各因素均恒定。 ※初速度(v): 在酶促反应过程中,初始底物浓度消耗在5% 以内的速度;酶活性;;酶活力单位;;一、底物浓度对反应速度的影响;中间复合物学说 ;;;;;;米氏常数的意义;;Km值可用来表示酶对底物的亲和力;;;酶学研究简史;一、酶的概念及特点;酶催化作用的特点;二、酶的分类与命名;(二)酶的国际系统分类及酶的编号;一些酶的命名举例;氧化还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 氧化酶:A·2H + O2 = A + H2O2 2A·2H + O2 = 2A + 2H2O 脱氢酶:A·2H + B = A + B·2H 如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 ;2、转移酶类 Transferases ;3、水解酶类 hydrolases;4、裂合酶类 Lyases;5、异构酶类 isomerases;6、合成酶类(synthatases或ligases连接酶类);???、酶的化学本质及其组成;2、核酶(Ribozyme);建议的L19 RNA催化机理;核酶的种类;对酶及生物催化剂的认识的发展 ;(二)酶的组成;1、辅助因子分类(按其与酶蛋白结合的紧密程度);2、各部分在催化反应中的作用;小分子有机化合物在催化中的作用 ;(三)酶的分类;四、酶的结构与功能;一般认为活性中心有两个功能部位,一是结合部位,底物在此部位结合到酶分子上。所需的必需基团称为结合基团(binding group); 第二个是催化部位,底物的键在此被打断或形成新的键。该部位相应的必需基团称为催化基团(catalytic group) ;;溶菌酶的活性中心;溶菌酶催化的反应;Asp;胰凝乳蛋白酶的结构;(二)酶原的激活;赖;(三)同工酶(isozyme或isoenzyme) ;催化反应:;同工酶研究的意义 在代谢调节上起着重要的作用; 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征; 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断; 同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。;五、酶催化的专一性;有些酶对底物的要求不是很严格,可作用于一类结构相似的底物,这种专一性称为“相对专一性”。 有些酶只要求作用于底物一定的键,而对键两端的基团无要求,这种相对专一性称为“键专一性”。如酯酶 有些酶作用于底物时,对键两端的基团要求不同,对其中一个基团要求严格,对另一个要求不严格,这种专一性称为“族专一性”或“基团专一性”。如α-D-葡萄糖苷酶 有些酶对底物的要求非常严格,只作用于一种底物,这种专一性称为“绝对专一性”。如脲酶 当底物具有立体异构体时,酶只能作用于其中的一种,这种专一性称为“立体异构专一性”。 当底物具有旋光异构体时,酶只能作用于其中一种。 当底物具有几何异构体时,酶只能作用于其中一种。;RCOO- +R OH + H+;(三)关于酶作用专一性的假说;

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