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2011年北京医学会肠外肠内营养学分会学术年会论文汇编
(paxillin-binding
a1．，2006)
诱导形成新的肌动蛋白纤维分支。(Sepulveda儿，et
aldroch 80(180KD downs仃eamofCrk2)，PAK(P21-activated
synormeprotein)，Docklprotein
killase)，并进一步通过核化蛋白Arp2／3，MLC
TH，eta1．，2004)
新近研究表明ILK亦可定位于中心体，参与有丝分裂纺锤体的组装和有丝分裂的进程。
AB，eta1．，2008)
(Fielding
1．2．几K的激酶活性
ILK的激酶活性被整合素和其他一些可溶性介质(包括某些生长因子和趋化因子)以依赖
磷脂酰肌醇．3．激酶(P13K)的方式所调节(DelcommenneM，cta1．，1998)。整合素介导的细胞
粘附可激活P13K(Khwaja，A．，et
kinase synthasekinase313)。
B，proteinB，PKB)以及GSK313(糖原合酶激酶3p，glycogen
1．2．1．ILK参与P13K-Akt信号传导途径
P13K与有磷酸化酪氨酸残基连接蛋白或生长因子受体相互作用而激活(OsakiM，eta1．，
(Phosphoinositidedependent LA，eta1．，
K。M．eta1．2002)
Q，eta1．，2005)(Nicholson
2005)(Song
被磷酸化，其功能才能充分发挥。不同于PKDl，PKD2具有组织特异性并收到高度调控。目前
kinase
C，PKC)、蛋
已有约10种激酶被证明具有PKD2作用，包括ILK、蛋白激酶C(protein
kinaseA，PKA)、双链DNA依赖蛋白激酶(double．stranded
白激酶A(protein DNA—dependent
of
kinase)、Rictor-mTOR复合体(rictor-mammalian
protein target
a1．2005)。
等。(DongL．Q．et
P13K-Akt信号传导途径在细胞增殖、凋亡、迁移和血管生成等方面均起到重要作用；该信
号途径在肿瘤细胞中固定表达，促进肿瘤的发生发展并与肿瘤耐药性相关。(NicholsonK．M．et
a1．2004)
a1．2002)(Hanada，M．et
ILK是整合素胞内结合蛋白之一(Shouchun
L沁et
单位，激活P13K，磷酸化激活下游底物Akt、OSIOp，影响胞外信号向下游的传递。
domain)与
目前的研究认为ILK通过分子中心的PH同源结构域(pleckstrinhomology．1ike
M。etal．。1998)
·105·
2011年北京医学会肠外肠内营养学分会学术年会论文汇编
1．2．2几K参与Wnt信号通路
ILK作为蛋白激酶在胞内的另一个靶向催化位点是糖原合成酶激酶．3B(glyco
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