酶促反应动力学课件.pptVIP

一般來說大多數酶的最適pH在5-8之間，多數植物和微生物來源的酶最適pH在4.5-6.5左右，動物酶的最適pH在6.5-8.0左右，也有例外，如胃蛋白酶最適pH為1.5-2.5，精氨酸酶為9.8-10.0。最適pH(optimumpH)三、溫度對酶促反應速度的影響一方面，溫度升高,酶促反應速度加快。另一方面,溫度升高,酶的空間結構將發生變化引起酶變性，導致酶活性降低甚至喪失。因此大多數酶都有一個顯示最大活力的溫度，稱為該酶的最適溫度。在最適溫度條件下,酶促反應速度最大。最適溫度與底物濃度，介質pH，離子強度，保溫時間等因素有關。抑制劑與抑制作用P87某些物質並不使酶失活，而只是與酶分子中某些必需基團(主要是活性中心上的一些基團)結合，使酶活性中心的結構和性質發生改變，從而引起酶活性下降或喪失，這種作用稱為抑制作用。能引起這種抑制作用的物質稱為該酶的抑制劑(inhibitor)。很多藥物是酶的抑制劑，通過對病原體內某些酶的抑制作用或改變體內某些酶的活性而發揮其治療功效，瞭解酶的抑制作用是闡明藥物作用機制和設計研究新藥的重要途徑。 根據抑制劑與酶的作用方式及抑制作用是否可逆，可將抑制作用分為兩大類： 1.不可逆抑制作用(irreversibleinhibition)2.可逆抑制作用(reversibleinhibition)(二)抑制作用的類型 有些抑制劑能與酶分子上的某些基團以共價形式結合，導致酶的活性喪失，而且不能用透析、超濾等方法除去抑制劑而使酶的活性恢復。這種作用就稱為不可逆抑制作用。 按照不可逆抑制作用的選擇性不同，又可分為專一性的不可逆抑制和非專一性的不可逆抑制兩類。1、不可逆抑制非專一性不可逆抑制劑抑制劑與酶分子中一類或幾類基團作用，不論是必須基團與否，皆進行共價結合。由於酶的必需基團也被抑制劑作用，所以可使酶失活。某些重金屬離子（Pb2+，Cu2+，Hg2+），有機砷化合物等都能對某些酶的必需基團（巰基）進行不可逆結合，因而酶活力被抑制，用二巰基丙醇（BAL）等含巰基化合物可使酶復活。如《為了六十一個階級兄弟》：砷中毒，可以空運BAL急救。專一性不可逆抑制劑抑制劑專一作用於酶的活性中心或其必需基團，進行共價結合，從而抑制酶的活性。如有機磷農藥中毒，它是專一性作用於膽鹼酯酶活性中心的Ser殘基，使其磷醯化而產生不可逆抑制活性。當膽鹼酯酶被有機磷農藥抑制後，乙醯膽鹼蓄積，使以乙醯膽鹼為傳導截止的神經處於過度興奮狀態，產生眩暈，頭痛，多汗，噁心，嘔吐，流涎，嚴重者可有肌肉顫動，意識模糊乃至昏迷，所以是中樞神經系統的劇毒藥物。臨床上治療有機磷農藥中毒一般用解磷定或氯磷定，因為它含有肟基（-CH=NOH），負電性很強，可以對有機磷的磷原子發生親核反應，從而奪取已經和膽鹼酯酶結合的磷醯基，解除有機磷對酶的抑制作用而使酶復活。2.可逆抑制抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合，引起酶活性暫時性降低或喪失。抑制劑可以通過透析、超濾等方法被除去，並且能部分或全部恢復酶的活性。這種作用稱為可逆抑制作用。根椐抑制劑與底物的關係，可逆抑制作用又可以分為三類。競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制競爭性抑制

(competitiveinhibition)某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物競爭酶上的與酶活性中心結合。當抑制劑與活性中心結合後，底物被排斥在反應中心之外，導致酶促反應被抑制。競爭性抑制劑與酶的活性中心結合後，底物就不能與酶結合；若底物先與酶結合，抑制劑就不能與酶結合。競爭性抑制的特點底物、抑制劑作用在酶活性中心同一部位。底物與抑制劑結構類似。抑制劑作用強弱取決於酶與底物或抑制劑的相對親和力。隨著底物濃度的增加，抑制作用減弱至消失。動力學方程： 加入競爭性抑制劑後，Km變大，酶促反應速度減小。Kmapp=無抑制劑競爭性抑制劑1/Vmax-1/Km-1/Kmapp酶促反應動力學EnzymeKinetics 酶促反應動力學(Kineticsofenzyme-catalyzedreactions)，是研究酶促反應的速度以及影響此速度的各種因素的科學。 影響酶促反應速度的因素很多，如底物濃度、溫度、pH、酶濃度以及抑制劑和啟動劑等。一、底物濃度對酶促反應速度的影響——米氏方程(Michealis-Mentenequation)在一定的酶濃度下將初速度(v)對底物濃度([S])作圖在極低底物